【考前必看】2020年临床执业医师生物化学知识点:酶

2019年12月31日 来源:来学网

  

  酶的催化作用

  酶的活性中心:指酶分子能与底物结合并发生催化作用的局部空间结构。凡具有活性的酶都具有活性中心。

  1.活性中心内的必需集团:它包含两个集团(结合集团和催化集团),其特点是与催化作用直接相关,是酶发挥催化作用的关键部位。

  2.活性中心外的必需集团:在活性中心外的区域,还有一些不与底物直接作用的必需基团,这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关。

  酶促反应的特点

  酶不仅催化体内化学反应,而且在体外也能发挥催化作用。

  1.有效地降低反应的活化能,具有极高的催化能力。

  2.高度的专一性

  3.可调节性(这是与无机催化反应的不同点)

  4.不稳定性

  酶-底物复合物

  酶在发挥催化作用前,需与底物密切结合形成酶-底物中间复合物。这种结合是酶与底物结构的相互诱导、相互形变、相互适应的过程,这种解释酶与底物相互作用的学说称为诱导契合学说。

  辅酶与酶的辅助因子

  维生素与辅酶的关系

  多种水溶性B族维生素在体内参与辅酶的组成。

转移的基团

辅酶或辅基

所含维生素

氢原子

黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)、黄素单核苷酸(FMN)

维生素B2

醛基

焦磷酸硫胺素(TPP)

维生素B1

酰基

辅酶A

泛酸(遍多酸)

烷基

辅酶B12

维生素B12

一氧化碳

四氢叶酸

叶酸

氨基

磷酸吡哆醛

维生素B6

  辅酶作用

  包括:①运载氢原子或电子,参与氧化还原反应;②运载反应基团,参与基团转移。

  金属离子作用

  1.稳定构象 稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象。

  2.构成酶的活性中心 作为酶活性中心的组成成分,参与构成酶的活性中心。

  3.连接作用 作为桥梁,将底物分子与酶蛋白螯合起来。

  酶促反应动力学

  底物浓度对反应速度的影响

  米-曼氏方程式

  [S]:底物浓度。

  V:反应速度。

  Vmax:最大反应速度。

  Km:等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。

  最适pH:酶催化活性最大时的环境pH。

  最适温度:酶促反应速度最快时的环境温度。

  抑制剂与激活剂

  1.不可逆性抑制:共价键结合(有机磷农药)

  2.可逆性抑制:非共价键结合

 

定义

Vmax

Km

竞争性抑制 (磺胺抗菌素)

抑制剂与底物竞争性结合酶的活化中心

不变

变大

②反竞争性抑制

抑制剂与酶-底物复合物结合阻止产物的生成.

减小

减小

③非竞争性抑制

抑制剂与酶、酶-底物复合物结合使酶丧失活性

减小

不变

  口诀:竞K大,非V小,反竞K,V都变小。

  酶活性的调节

  1.变构调节 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的活性,此种调节方式称变构调节。

  2.共价修饰 在其他酶的作用下,酶蛋白肽链上的某些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。其中磷酸化和去磷酸化最常见。

  3.酶原激活 酶原在一定的条件下,可转变成有活性的酶。

  4.同工酶

  (1)概念:是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

  (2)举例:乳酸脱氢酶(LDH1~LDH5共5种同工酶)心、肾以LDH1为主;肺以LDH3和LDH4为主;骨骼肌以LDH5为主;肝以LDH5为主。血清中LDH含量的顺序是LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5。

  例题

  酶促反应中竞争性抑制对底物浓度(Km)和反应速度(Vmax)的影响正确的是

  A.Vmax值不变

  B.Vmax值↑

  C.Km值↑

  D.Vmax值↓

  E.Km值↓

  『正确答案』C

  『答案解析』竞K大,非V小,反竞K,V都变小。

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